湖北復(fù)合膠原蛋白

來源: 發(fā)布時間:2021-11-17

    預(yù)處理除膠原蛋白外,動物骨中還含有油脂、多種礦物質(zhì)和其他雜質(zhì),因此在被用于提取膠原蛋白之前必須進(jìn)行預(yù)處理。先剔除動物骨上殘留的肉質(zhì)和肌腱等雜物,粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油?,F(xiàn)在除去骨中無機(jī)物以提高膠原蛋白的得率。除去骨中的礦物質(zhì)可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍質(zhì)量的,用正乙烷脫脂后再用胃蛋白酶酶解,在加酶量150U/g,pH值,37℃條件下處理120min,然后在固液比1∶6的情況下抽提5h,在此條件下,提取率可達(dá)18%;還有人用EDTA溶液()浸泡骨料5d,可有效脫去骨料中的羥基磷灰石。[87-89]膠原蛋白的提取一般有三種方法:一是高壓輔助的物理方法;二是用溶劑預(yù)處理結(jié)合低溫或熱水抽提的化學(xué)方法,根據(jù)溶劑的不同,可分為熱水浸提法、酸法、堿法、鹽法;三是用酶的生物化學(xué)法。一般來說,高壓輔助和熱水抽提針對明膠的提取,而低溫抽提和酶法針對膠原的提取,但其基本原理都是根據(jù)膠原蛋白的特性改變蛋白質(zhì)所在的外界環(huán)境,把膠原蛋白從其他蛋白質(zhì)中分離出來。 無脊椎動物與脊椎動物在進(jìn)化上相距遙遠(yuǎn),它們的膠原性質(zhì)存在明顯的差異。湖北復(fù)合膠原蛋白

    膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶于一定量的緩沖溶液中,并配制成一定濃度的溶液,然后用烏式黏度計測量溶液在一定溫度區(qū)間內(nèi)保持一定時間后的增比黏度,以增比黏度對溫度作圖,當(dāng)增比黏度變化50%時所對應(yīng)的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進(jìn)行測定。有人測得鱸魚、鯽魚和鳙魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為25、27和30℃,它們的棲息水溫分別為26~27、29和32℃,亞氨基酸含量分別為、,與3種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成,即[α1(Ⅱ)]3,富含羥賴氨酸,并且糖化率高,含糖量可達(dá)4%,是軟骨中的主要膠原。另外,即使同一生物,皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一,像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑鲀的皮膠原蛋白的變性溫度為℃,而骨膠原蛋白的變性溫度則為℃。附帶結(jié)論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構(gòu)型存在差異。 吉林深海鱈魚膠原蛋白原液膠原蛋白是人體骨骼,尤其是軟骨組織中的重要組成成分。

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    隨著各類香腸制品在肉制品中所占的比例越來越大,天然的腸衣制品嚴(yán)重缺乏。研究人員正致力于替代品的開發(fā),以膠原蛋白質(zhì)為主要的膠原腸衣本身是營養(yǎng)豐富的高蛋白物質(zhì),在熱處理過程中隨著水分和油脂的蒸發(fā)與溶化,膠原幾乎與肉食品的收縮率一致,而其他的可食用包裝材料還沒有被發(fā)現(xiàn)具有這種品質(zhì)。另外,膠原蛋白本身具有固定化酶的功能,具有抗氧化性,可以改善食品的風(fēng)味和質(zhì)量。產(chǎn)品應(yīng)力與膠原蛋白含量的多少成正比,而應(yīng)變則成反比。膠原蛋白是人體骨骼,尤其是軟骨組織中的重要組成成分。膠原蛋白就像骨骼中的一張充滿小洞的網(wǎng),它會牢牢地留住就要流失的鈣質(zhì)。沒有這張充滿小洞的網(wǎng),即便是補(bǔ)充了過量的鈣,也會白白地流失掉。而膠原蛋白的特征氨基酸羥基脯氨酸是血漿中運(yùn)輸鈣到骨細(xì)胞的工具。骨細(xì)胞中的骨膠原是羥基磷灰石的黏合劑,它與羥基磷灰石共同構(gòu)成了骨骼的主體。而骨質(zhì)疏松的實(shí)質(zhì)是合成骨膠原的速度跟不上需要,換言之,新的骨膠原的生成速度低于老的骨膠原發(fā)生變異或老化速度。研究表明,如果缺少膠原蛋白,補(bǔ)充再多的鈣質(zhì)也無法防止骨質(zhì)疏松,因此,只有攝入足夠的可與鈣結(jié)合的膠原蛋白,才能使鈣在體內(nèi)被較快消化吸收,且能較快的達(dá)到骨骼部位而沉積。 膠原蛋白不易被普通蛋白酶水解,但能被動物膠原酶斷裂。

    酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取后,需用一些蛋白酶,如膠原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解,得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種:動物蛋白酶(如胰蛋白酶,胃蛋白酶),植物蛋白酶(如木瓜蛋白酶,菠蘿蛋白酶),微生物蛋白酶(如堿性蛋白酶,中性蛋白酶)。在對酶法水解膠原蛋白的研究中,以堿性蛋白酶應(yīng)用較多。將膠原進(jìn)行限制性降解,即將末端肽切割下來,由于膠原肽鏈間的共價鍵都是通過分子末端肽里的賴氨酸或羥賴氨酸的相互作用形成的,末端肽被切下后,含三螺旋結(jié)構(gòu)的主體部分可溶于稀有機(jī)酸而被提取出來。用酶處理,可以水解掉膠原纖維蛋白的末端肽,提高膠原蛋白的產(chǎn)率;而且還不會破壞膠原蛋白的三股螺旋結(jié)構(gòu),保持其特性。影響酶提取的因素有很多,如酶濃度、酶與底物的比例、酶解時間、酶解溫度、pH值以及料液比等。在實(shí)際操作中,大多數(shù)采用酶復(fù)合法提取膠原蛋白,較多的是使用胃蛋白酶提取,有機(jī)酸多為乙酸。 膠原三肽主要具有以下功能:保濕。山東骨膠原蛋白功效和作用

膠原蛋白能保持較好的組織穩(wěn)定性和機(jī)械抗張強(qiáng)度、免疫原性測試為陰性,符合臨床應(yīng)用。湖北復(fù)合膠原蛋白

Ⅺ型膠原是異三聚體,其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ),Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分,在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質(zhì)的組成中起著重要作用,且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多,所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物,雖然在1984年已經(jīng)從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原,但是從水產(chǎn)動物提?、蛐湍z原的研究并不多。ⅩⅧ型膠原發(fā)現(xiàn)的相對較晚,同源性較高,還有不同的亞類,主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族,含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區(qū)(non-triple-heli-cal regions,NC1),這一特殊結(jié)構(gòu)使其與其他只由三螺旋結(jié)構(gòu)組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫(yī)學(xué)和分子生物學(xué)領(lǐng)域,如胚胎中的轉(zhuǎn)錄表達(dá)。湖北復(fù)合膠原蛋白

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